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Neben Carotinoiden und Chlorophyll b enthält Spirulina
weitere Farbstoffe, die nur bei den Cyanophyceen (blau-grünen Algen) und den
Rhodophyceen (Rotalgen) vorkommen: Phycocyanine und Phycoerythrine, Proteine
mit einer chromophoren (farbgebenden Gruppe), die im Falle Phycocyanin blau und
im Fall des Phycoerythrins rot ist.
Zur Terminologie:
Der Oberbegriff für Phycocyanin und Phycoerythrin ist Chromoproteid,
Phycobiliprotein oder einfach Biliprotein. Sie bestehen aus einem Proteinanteil
und den jeweiligen farbgebenden Gruppen, dem Phycobilicyanin und dem
Phycobilierythrin. Neben dem Phycocyanin kommt noch das Allophycocyanin vor,
das sich vom ersteren dadurch unterscheidet, daß sein Proteinanteil ein
niedrigeres Molekulargewicht hat. Die Phycobiliproteine kommen in
Zellkompartmenten vor, die man Phycobilisomen nennt.
R-Phycocyanin und R-Erythrophycin sind ursprünglich nach ihrem Vorkommen in
Rhodophyceen, C- oder B-Phycocyanin und -phycoerythrin nach ihrem Vorkommen in
Cyanophyceen benannt, bezeichnen heute aber allgemein unterschiedliche Typen
dieser Substanzen.
Cyanophycin kommt gleichfalls in Cyanophyceen vor, darf aber mit Phycocyanin
nicht verwechselt werden, es ist farblos und hat mit den
Phycobiliproteinen nichts zu tun. Es ist ein spezielles stickstoffspeicherndes
Protein, das aus einer Asparginsäurekette besteht, die seitenständig je
Asparaginsäureeinheit eine Argininsäureeinheit enthält (BERG,
http://lin2.biologie.hu-berlin.de/~pflbch/cphab.html), nach anderen auch eine
Glutaminsäureeinheit (möglicherweise abhängig vom jeweiligen Organismus) (SHERMAN, D.,
http://abstracts.aspb.org/aspb1997/49/1010.shtml). Cyanophycin wird im Licht
(tagsüber) von den Algen synthetisiert und im Dunklen (nachts) abgebaut und
sein Stickstoff zur Synthese anderer Proteine verwandt.
Die farbgebenden Gruppen Phycobilicyanin und -erythrin bestehen aus vier linear
miteinander verknüpften Pyrrol-Ringen
(SENGBUSCH
, http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d44/44a.htm), die allerdings
anders als das ähnlich aufgebaute Chlorophyll keinen Ring bilden und deshalb
auch normalerweise kein Kation binden (wie Chlorophyll ein Magnesiumion). Ihre
Struktur ist der der Gallenfarbstoffe ähnlich, worauf ihre Bezeichnung
zurückgeht. Zwei der Pyrrolringe enthalten je eine Propionsäuregruppe,
über deren Carboxylgruppen die Phycobiline mit zwei unterschiedlichen
Proteinketten (Typ a und b) verbunden sind. Die Bindung dieser sogenannten
Apoproteine mit den farbgebenden Gruppen ist also anders als bei Hämoglobin
oder Chlorophyll von kovalenter Natur. Bei Spirulina-Phycocyanin haben die
Proteinketten a und b Molekulargewichte von 20500 und 23500, bei
Spirulina-Allophycocyanin etwa 18000 und 20000.
BERG, http://lin2.biologie.hu-berlin.de/~pflbch/cphab.html
SENGBUSCH, http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d44/44a.htm
SHERMAN, D., http://abstracts.aspb.org/aspb1997/49/1010.shtml
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