E-Mail:info@behrbonn.com

Dr. Behr GmbH

Königswinterer Str. 37 a - D-53227 Bonn

Tel. +49-228-976396-0 - Fax +49-976396-12

Rohstoffe für Diätetik und Pharmazie



 

Phycobiliproteine in Spirulina

Neben Carotinoiden und Chlorophyll  b enthält Spirulina weitere Farbstoffe, die nur bei den Cyanophyceen (blau-grünen Algen) und den Rhodophyceen (Rotalgen) vorkommen: Phycocyanine und Phycoerythrine, Proteine mit einer chromophoren (farbgebenden Gruppe), die im Falle Phycocyanin blau und im Fall des Phycoerythrins rot ist.

Zur Terminologie:
Der Oberbegriff für Phycocyanin und Phycoerythrin ist Chromoproteid, Phycobiliprotein oder einfach Biliprotein. Sie bestehen aus einem Proteinanteil und den jeweiligen farbgebenden Gruppen, dem Phycobilicyanin und dem Phycobilierythrin. Neben dem Phycocyanin kommt noch das Allophycocyanin vor, das sich vom ersteren dadurch unterscheidet, daß sein Proteinanteil ein niedrigeres Molekulargewicht hat. Die Phycobiliproteine kommen in Zellkompartmenten vor, die man Phycobilisomen nennt.
R-Phycocyanin und R-Erythrophycin sind ursprünglich nach ihrem Vorkommen in Rhodophyceen, C- oder B-Phycocyanin und -phycoerythrin nach ihrem Vorkommen in Cyanophyceen benannt, bezeichnen heute aber allgemein unterschiedliche Typen dieser Substanzen.

Cyanophycin kommt gleichfalls in Cyanophyceen vor, darf aber mit Phycocyanin nicht verwechselt werden,  es ist  farblos und hat mit den Phycobiliproteinen nichts zu tun. Es ist ein spezielles stickstoffspeicherndes Protein, das aus einer Asparginsäurekette besteht, die seitenständig je Asparaginsäureeinheit eine Argininsäureeinheit enthält (BERG, http://lin2.biologie.hu-berlin.de/~pflbch/cphab.html), nach anderen auch eine Glutaminsäureeinheit (möglicherweise abhängig vom jeweiligen Organismus) (SHERMAN, D., http://abstracts.aspb.org/aspb1997/49/1010.shtml). Cyanophycin wird im Licht (tagsüber) von den Algen synthetisiert und im Dunklen (nachts) abgebaut und sein Stickstoff zur Synthese anderer Proteine verwandt.

Die farbgebenden Gruppen Phycobilicyanin und -erythrin bestehen aus vier linear miteinander verknüpften Pyrrol-Ringen   
(SENGBUSCH , http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d44/44a.htm), die allerdings anders als das ähnlich aufgebaute Chlorophyll keinen Ring bilden und deshalb auch normalerweise kein Kation binden (wie Chlorophyll ein Magnesiumion). Ihre Struktur ist der der Gallenfarbstoffe ähnlich, worauf ihre Bezeichnung zurückgeht. Zwei der Pyrrolringe enthalten je eine  Propionsäuregruppe, über deren Carboxylgruppen die Phycobiline mit zwei unterschiedlichen Proteinketten (Typ a und b) verbunden sind. Die Bindung dieser sogenannten Apoproteine mit den farbgebenden Gruppen ist also anders als bei Hämoglobin oder Chlorophyll von kovalenter Natur. Bei Spirulina-Phycocyanin haben die Proteinketten a und b Molekulargewichte von 20500 und 23500, bei Spirulina-Allophycocyanin etwa 18000 und 20000.

 

Literatur

BERG, http://lin2.biologie.hu-berlin.de/~pflbch/cphab.html
SENGBUSCH, http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d44/44a.htm
SHERMAN, D., http://abstracts.aspb.org/aspb1997/49/1010.shtml


Anregungen, Fragen, Mitteilungen? Klicken Sie hier, um uns eine email zu schicken.


©2009 by Dr. Winfried Behr
Zurück zur Produktliste
Zurück zum Anfang dieser Seite